分享一篇发表在Nature Synthesis上的文章，文章标题“Mechanically rigid metallopeptide nanostructures achieved by highly efficient folding”，文章的通讯作者是来自上海交通大学的Yong Cui教授，Jinqiao Dong教授，上海交通大学医学院的Leilei Shi 教授，以及布里斯托尔大学的Anthony P. Davis教授。其中Cui教授主要从事MOF领域的研究。
天然蛋白质特定的三维结构赋予了其相应的机械性能，进而使其能够发挥重要生物功能。而在合成系统中，这种复杂的折叠过程通常难以控制，使得制备得到的自组装肽材料具有低机械刚性、稳定性较差等问题。本文，作者引入了一种混合手性的策略，提高了拓扑上互锁的金属肽的折叠效率，进而获得了具有优异机械刚性的金属肽晶体。作者首先设计了由L型氨基酸构成的肽衍生物。通过在C端和N端衍生螯合位点，它能够在金属钴离子的辅助下组装形成明确的金属肽复合物（MPC-1）。随后，作者尝试将其中一个氨基酸替换为D型氨基酸（MPC-2），即引入“混合手性”策略，以期能够促进机械互锁分子的折叠。X射线晶体结构表明，MPC-1中的肽呈现V型结构，扭转角为112度，即未折叠状态；而MPC-2中的扭转角为47度，形成了分子内氢键，即折叠状态。这种手性调节作用进一步影响了分子的超分子组装性质。最后，作者通过实验表明，手性调整策略提高了MPC-2的机械刚性和抗菌活性。原文链接：https://doi.org/10.1038/s44160-024-00640-3DOI：10.1038/s44160-024-00640-3
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